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| 네덜란드에서 가장 큰 공립연구 중심 대학인 VU University Amsterdam 의 Organic Chemistry section - Tom Grossmann's group 은
단백질 3차 구조 (structure) 연구를 통해 생체 내에서 일어나는 현상을 밝히는 연구를 하고 있다. |
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단백질은 우리 몸에서 생명 활동을 유지하기 위해 각종 반응을 촉매/조절하고, 신호 전달 체계 물질로 사용된다.
이러한 단백질은 20종의 아미노산으로 구성되며, 그 아미노산 서열에 따라 단백질 구조가 결정된다.
그 중 binding site 란 단백질 구조에서 국소 부위의 아미노산 구조를 의미하며, 그 구조가 특정 물질과 특이적으로 결합할 수 있어서
타겟으로 하는 물질과 선택적으로 반응하는 것이 가능하다.
이 특징을 응용하면 종양 단백질의 암 유발 효과 (oncogenic effect) 를 억제하여 암으로 발전하는 것을 막을 수 있다.
이 치료법은 종양 단백질 binding site 의 아미노산 서열을 crystallography X-ray 법으로 확인하는 것에서 시작한다.
확인한 아미노산 서열을 토대로 화학적으로 peptide 를 합성하고, 이를 독성이 없는 단백질에 삽입하여 더 이상 암 유발 효과가 나타나지 않도록 하는 식이다.
약 10여개의 아미노산으로 구성된 합성 peptide 는 그 크기가 매우 미세하여 handling 이 어렵고, 각 아미노산을 서열대로 합성해야 하므로 많은 시행착오와 높은 수준의
기술이 필요한 작업이다. 또한, 일반적으로 E.Coli 는 합성 peptide 보다 세포 내 기존 peptide 를 우선적으로 취급하기 때문에 DNA 번역 단계에서 특수 cross linker (가교결합체) 를
투여하여 합성 peptide가 단백질에 끼워 들어가도록 한 후 sortase A 를 투입하여 안정한 상태의 합성 단백질을 얻게 된다.
이러한 복잡한 과정을 거치면, 최종적으로 E.Coli 세포를 파쇄하여 합성 단백질을 분리하게 되는데, 이때 발생한 열에 의해 binding site 가 변성된다면 시간적, 경제적인 손실이 크게 된다.
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이러한 이유로 Tom Grossmann's group 연구실에서는 E.Coli 세포 파쇄에Microfluidizer processor LM10 을 사용하고 있다.
Microfluidizer processor LM10 는 일정한 압력을 형성하여 E.Coli 세포 현탁액을 매우 미세한 shearing chamber 로 이동시킨다.
이때 발생한 shearing effect 에 의해 세포가 파쇄된 직후 빠른 속도로 냉각 condenser 로 옮겨지므로 냉각이 효과적으로 이뤄진다. |
따라서 Microfluidizer processor 를 이용하면 E.Coli 세포를 효과적으로 파쇄할 뿐 아니라 안정한 단백질을 높은 효율로 얻게 된다
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